Les clusters fer-soufre ([FeS]) sont des cofacteurs protéiques essentiels et omniprésents, jouant un rôle crucial dans de nombreuses fonctions cellulaires. Leur implication dans la catalyse des réactions chimiques, le transfert d’électrons, la détection des conditions environnementales changeantes et la synthèse d’autres cofacteurs métalliques complexes en fait un sujet de recherche de premier plan.
Rieke Haas, auteur principal de l’étude et membre du groupe de recherche en photobiotechnologie dirigé par le professeur Thomas Happe à l’Université de la Ruhr à Bochum, explique : «Les clusters fer-soufre sont impliqués, par exemple, dans la catalyse des réactions chimiques, le transfert d’électrons, la détection des conditions environnementales changeantes et la synthèse d’autres cofacteurs métalliques complexes.»
Hydrogénases [FeFe] des algues : un centre catalytique unique
Les hydrogénases [FeFe] des algues possèdent également un cluster [FeS], formant un centre catalytique unique. Ce centre facilite la production d’hydrogène, un vecteur d’énergie verte, dans des conditions de réaction douces, ce qui en fait une priorité de recherche pour la production d’énergie future.
Rieke Haas précise : «En plus des atomes de fer et de soufre, son cofacteur contient d’autres ligands qui rendent possible la conversion de l’hydrogène. Cela signifie que la biosynthèse du cofacteur nécessite une séquence complexe de différentes étapes de synthèse pour fournir tous les composants nécessaires.»
Le rôle de l’enzyme HydF dans la biosynthèse
Pour accomplir cette tâche, l’organisme a besoin d’un appareil biosynthétique adapté à ce processus, incluant trois enzymes responsables des principales étapes de synthèse. Le rôle de l’enzyme HydF, impliquée dans les étapes finales de l’assemblage, reste en grande partie inexpliqué.
Les chercheurs ont utilisé la mutagenèse site-spécifique pour obtenir de nouvelles informations sur l’intégration du précurseur du cofacteur dans l’enzyme et sur l’implication des acides aminés individuels dans l’ancrage et la synthèse. HydF joue un rôle lors de la synthèse d’un ligand essentiel à la livraison des protons pour le turnover de l’hydrogène.
Grâce à des méthodes telles que les mesures de production d’hydrogène et la spectroscopie ATR-FTIR, l’équipe a acquis une compréhension plus détaillée du fonctionnement de HydF et, en particulier, du rôle des acides aminés spécifiques. En fournissant des informations sur la fonction jusqu’alors inconnue de l’enzyme de maturation HydF, ces nouvelles découvertes pourraient éclairer la biosynthèse du cofacteur unique des hydrogénases [FeFe].
Légende illustration : Thomas Happe, Rieke Haas et Ulf-Peter Apfel (de gauche à droite) ont étudié en détail le centre catalytique des algues afin de mieux comprendre les exigences de la production d’hydrogène. Crédit : RUB, Marquard
Article : « A Conserved Binding Pocket in HydF is Essential for Biological Assembly and Coordination of the Diiron Site of [FeFe]-Hydrogenases » – DOI: 10.1021/jacs.4c01635
