L’hydrogène est considéré comme un élément clé de la transition énergétique. Sa production par certaines enzymes présentes dans les algues et les bactéries reste en revanche entravée par leur sensibilité à l’oxygène.
Une équipe de chercheurs a trouvé une solution pour augmenter la stabilité de ces enzymes face à l’oxygène, ouvrant ainsi la voie à une utilisation commerciale de l’hydrogène produit par ce processus comme source d’énergie verte.
Une enzyme clé pour la production d’hydrogène
Une enzyme métallo, appelée [FeFe] hydrogénase, est connue pour ses taux de conversion catalytique particulièrement élevés de l’hydrogène moléculaire. « La conversion de l’hydrogène a lieu au site actif, le H-cluster, à l’intérieur de l’enzyme », explique le professeur Thomas Happe. « L’hydrogène produit à l’intérieur voyage ensuite à travers des canaux pour sortir de l’enzyme. »
« Inversement, si l’enzyme est exposée à l’oxygène moléculaire, l’oxygène utilise également des canaux spécifiques pour voyager de la surface de l’enzyme jusqu’au H-cluster », ajoute l’auteure principale Claudia Brocks. Le H-cluster est détruit au moindre contact avec l’oxygène et perd la capacité de produire de l’hydrogène.
Augmentation de la stabilité à l’oxygène par blocage des canaux
L’équipe de recherche de l’Université de Bochum a réussi à augmenter la stabilité à l’oxygène de l’enzyme [FeFe] hydrogénase CpI et à expliquer l’effet de protection contre l’oxygène grâce à une combinaison interdisciplinaire de méthodes, notamment la mutagenèse dirigée, l’électrochimie, la cristallographie aux rayons X et les simulations de dynamique moléculaire.
« Des modifications génétiques sélectives d’un canal enzymatique ont modifié l’enzyme hydrogénase CpI de telle manière que nous avons détecté une augmentation significative de la tolérance et de la résistance à l’oxygène par des moyens électrochimiques », précise Claudia Brocks. « Nous avons utilisé la simulation de dynamique moléculaire pour étudier les modifications des canaux. Notre analyse a révélé des blocages dans un canal d’eau dynamique nouvellement identifié proche du H-cluster. »
Thomas Happe ajoute : « L’effet protecteur contre l’oxygène nocif est basé sur ce blocage du canal. L’oxygène ne peut pénétrer jusqu’au H-cluster qu’avec difficulté. Des modifications structurelles locales peuvent entraîner des changements significatifs dans la dynamique des protéines. »
En synthèse
La recherche sur la production d’hydrogène par des enzymes a franchi une étape importante grâce à l’équipe de l’Université de Bochum. En bloquant génétiquement certains canaux dans l’enzyme [FeFe] hydrogénase CpI, ils ont réussi à augmenter sa stabilité à l’oxygène, rendant possible une production d’hydrogène plus efficace et plus durable. Ces découvertes pourraient avoir des implications majeures pour l’avenir de l’énergie verte.
Pour une meilleure compréhension
Qu’est-ce que l'[FeFe] hydrogénase ?
L'[FeFe] hydrogénase est une enzyme métallo qui a des taux de conversion catalytique particulièrement élevés de l’hydrogène moléculaire.
Qu’est-ce que le H-cluster ?
Le H-cluster est le site actif à l’intérieur de l’enzyme où a lieu la conversion de l’hydrogène.
Pourquoi l’oxygène est-il un problème pour l'[FeFe] hydrogénase ?
L’oxygène peut détruire le H-cluster, ce qui empêche l’enzyme de produire de l’hydrogène.
Comment les chercheurs ont-ils augmenté la stabilité de l’enzyme face à l’oxygène ?
Les chercheurs ont utilisé des modifications génétiques sélectives pour bloquer certains canaux dans l’enzyme, ce qui a augmenté sa tolérance et sa résistance à l’oxygène.
Quelles sont les implications de cette recherche ?
Cette recherche pourrait permettre une production d’hydrogène plus efficace et plus durable, ce qui aurait des implications majeures pour l’avenir de l’énergie verte.
Légende illustration principale : Lars Schäfer, Claudia Brocks et Thomas Happe (de gauche à droite) ont collaboré à l’étude. © RUB, Marquard
Les chercheurs de l’Université de Bochum ont publié leurs résultats dans la revue ChemSusChem le 13 octobre 2023. / Article : « A dynamic water channel affects O2 stability in [FeFe] Hydrogenases » – DOI: 10.1002/cssc.202301365
