Une enzyme modifiée génétiquement pour une production d’hydrogène 100% verte

L’hydrogène est considéré comme un élément clé de la transition énergétique. Sa production par certaines enzymes présentes dans les algues et les bactéries reste en revanche entravée par leur sensibilité à l’oxygène.

Une équipe de chercheurs a trouvé une solution pour augmenter la stabilité de ces enzymes face à l’oxygène, ouvrant ainsi la voie à une utilisation commerciale de l’hydrogène produit par ce processus comme source d’énergie verte.

Une enzyme clé pour la production d’hydrogène

Une enzyme métallo, appelée [FeFe] hydrogénase, est connue pour ses taux de conversion catalytique particulièrement élevés de l’hydrogène moléculaire. « La conversion de l’hydrogène a lieu au site actif, le H-cluster, à l’intérieur de l’enzyme », explique le professeur Thomas Happe. « L’hydrogène produit à l’intérieur voyage ensuite à travers des canaux pour sortir de l’enzyme. »

« Inversement, si l’enzyme est exposée à l’oxygène moléculaire, l’oxygène utilise également des canaux spécifiques pour voyager de la surface de l’enzyme jusqu’au H-cluster », ajoute l’auteure principale Claudia Brocks. Le H-cluster est détruit au moindre contact avec l’oxygène et perd la capacité de produire de l’hydrogène.

Augmentation de la stabilité à l’oxygène par blocage des canaux

L’équipe de recherche de l’Université de Bochum a réussi à augmenter la stabilité à l’oxygène de l’enzyme [FeFe] hydrogénase CpI et à expliquer l’effet de protection contre l’oxygène grâce à une combinaison interdisciplinaire de méthodes, notamment la mutagenèse dirigée, l’électrochimie, la cristallographie aux rayons X et les simulations de dynamique moléculaire.

« Des modifications génétiques sélectives d’un canal enzymatique ont modifié l’enzyme hydrogénase CpI de telle manière que nous avons détecté une augmentation significative de la tolérance et de la résistance à l’oxygène par des moyens électrochimiques », précise Claudia Brocks. « Nous avons utilisé la simulation de dynamique moléculaire pour étudier les modifications des canaux. Notre analyse a révélé des blocages dans un canal d’eau dynamique nouvellement identifié proche du H-cluster. »

Thomas Happe ajoute : « L’effet protecteur contre l’oxygène nocif est basé sur ce blocage du canal. L’oxygène ne peut pénétrer jusqu’au H-cluster qu’avec difficulté. Des modifications structurelles locales peuvent entraîner des changements significatifs dans la dynamique des protéines. »

En synthèse

La recherche sur la production d’hydrogène par des enzymes a franchi une étape importante grâce à l’équipe de l’Université de Bochum. En bloquant génétiquement certains canaux dans l’enzyme [FeFe] hydrogénase CpI, ils ont réussi à augmenter sa stabilité à l’oxygène, rendant possible une production d’hydrogène plus efficace et plus durable. Ces découvertes pourraient avoir des implications majeures pour l’avenir de l’énergie verte.

Pour une meilleure compréhension

Qu’est-ce que l'[FeFe] hydrogénase ?

L'[FeFe] hydrogénase est une enzyme métallo qui a des taux de conversion catalytique particulièrement élevés de l’hydrogène moléculaire.

Qu’est-ce que le H-cluster ?

Le H-cluster est le site actif à l’intérieur de l’enzyme où a lieu la conversion de l’hydrogène.

Pourquoi l’oxygène est-il un problème pour l'[FeFe] hydrogénase ?

L’oxygène peut détruire le H-cluster, ce qui empêche l’enzyme de produire de l’hydrogène.

Comment les chercheurs ont-ils augmenté la stabilité de l’enzyme face à l’oxygène ?

Les chercheurs ont utilisé des modifications génétiques sélectives pour bloquer certains canaux dans l’enzyme, ce qui a augmenté sa tolérance et sa résistance à l’oxygène.

Quelles sont les implications de cette recherche ?

Cette recherche pourrait permettre une production d’hydrogène plus efficace et plus durable, ce qui aurait des implications majeures pour l’avenir de l’énergie verte.

Légende illustration principale : Lars Schäfer, Claudia Brocks et Thomas Happe (de gauche à droite) ont collaboré à l’étude. © RUB, Marquard

Les chercheurs de l’Université de Bochum ont publié leurs résultats dans la revue ChemSusChem le 13 octobre 2023. / Article : « A dynamic water channel affects O2 stability in [FeFe] Hydrogenases » – DOI: 10.1002/cssc.202301365