Le docteur Armand Frappier, fondateur de l’Institut qui est devenu le Centre INRS–Institut Armand-Frappier, s’intéressait beaucoup aux vaccins. Mais il était aussi intrigué par le potentiel des bactéries.
En 1974, quelques mois avant de prendre sa retraite, il a embauché un jeune microbiologiste, Michel Sylvestre. Devenu professeur, Michel Sylvestre planche toujours sur les bactéries et les enzymes utiles qu’elles peuvent nous fournir. « Je travaille sur la biocatalyse depuis quarante ans, raconte le chercheur. Les microorganismes renferment des substances naturelles qui peuvent nous servir, autant dans les industries du papier, de l’agroalimentaire que des biocarburants. On essaie d’utiliser ces outils à notre avantage. »
Dans son laboratoire, Michel Sylvestre met à profit la biocatalyse pour la déconstruction de molécules complexes en molécules plus simples en utilisant peu d’énergie. Pour ce faire, il faut normalement un catalyseur, c’est-à-dire une substance chimique qui intervient dans la réaction pour la faciliter, mais qui demeure intacte parmi les produits finaux de la réaction. C’est donc un outil, un peu comme une paire de ciseaux, qui demeure une paire de ciseaux après avoir coupé une feuille de papier. Et lorsque ce catalyseur est fabriqué naturellement par une bactérie ou des cellules de notre corps, on l’appelle une enzyme. Exemple bien connu : les enzymes que sécrète la paroi de notre estomac et qui défont les molécules complexes des aliments en morceaux plus petits, assimilables par l’organisme.
« Les enzymes sont très spécifiques, explique Michel Sylvestre. Chaque type d’enzyme a une structure qui lui permet de mener à bien une réaction chimique, et une seule. » Dans notre estomac, par exemple, la pepsine est l’enzyme responsable du clivage des protéines en peptides plus petits; elle n’a aucun effet sur les glucides. Mais les enzymes qui intéressent le microbiologiste ne proviennent pas du corps humain. Elles sont l’apanage de champignons. « En forêt, lorsqu’un arbre tombe, c’est grâce à des champignons souterrains que sa décomposition peut avoir lieu. Ils fabriquent, entre autres, des xylanases, c’est-à-dire des enzymes capables de séparer la lignine de l’hémicellulose. »
Il faut savoir que le bois est composé de trois matériaux principaux. D’abord la cellulose et l’hémicellulose sont de longues chaînes moléculaires de sucres simples. Ensuite la lignine, un polymère complexe, donne au bois sa rigidité. Si la cellulose et l’hémicellulose sont relativement faciles à décomposer, il en va autrement de la lignine qui est plus « coriace ». Sans compter que les trois matériaux sont solidement imbriqués les uns aux autres et qu’ils se séparent difficilement, raison pour laquelle un arbre mort en forêt peut prendre plusieurs décennies à se décomposer.
[ Tube Ependdorf sur glace contenant des préparations enzymatiques en attente d’être évaluées pour leur résistance thermique. ]
« Les champignons sont sur la ligne de front, explique Michel Sylvestre. Ils sont les premiers, grâce aux xylanases, à pouvoir attaquer la matière ligneuse et à la rendre disponible en plus petits composés pour les autres microorganismes. »
Une enzyme au service de papetières moins polluantes
Cette capacité des xylanases n’est pas passée inaperçue auprès des industriels du papier. « Un des défis des fabricants de papier, continue le chercheur, est de séparer la lignine de la cellulose lors du traitement de la pâte. Le papier pur et blanc, c’est principalement de la cellulose. S’il contenait de la lignine, il serait plutôt jaunâtre. » Traditionnellement, les papetières utilisent des procédés chimiques pour éliminer la lignine et blanchir leur pâte, ce qui entraîne des rejets fortement chargés en polluants qu’il faut traiter. Une enzyme qui pourrait faire le même travail, sans pollution, a de quoi les séduire.
Mais il y a un bémol : la pâte à papier est traitée à haute température et les enzymes sont sensibles à la chaleur. Les xylanases perdent effectivement l’essentiel de leur efficacité lorsque la température atteint 60°C. Énergétiquement parlant, il ne serait pas intéressant pour les papetières de descendre de plusieurs degrés la température de leurs immenses bassins de pâte pour permettre une réaction enzymatique et ensuite réchauffer le tout.
« Notre défi, avance Michel Sylvestre, est de produire des variétés d’enzymes plus résistantes à la chaleur. Et nous sommes sur la bonne voie! Nos souches les plus performantes restent actives pendant 10 minutes à 70°C. » Pour en arriver là, le chercheur et son équipe ont dû bricoler la structure moléculaire des enzymes. Ils ont créé des versions mutantes en introduisant aléatoirement des variations dans l’ADN du champignon qui produit l’enzyme. En multipliant cet ADN grâce à une méthode de laboratoire répandue appelée PCR, on obtient de nombreuses copies d’ADN muté dont on peut tester les enzymes respectives. Plusieurs de ces enzymes mutées sont complètement inefficaces. « Mais de temps à autre, l’une d’elle est plus efficace que la souche sauvage et on la sélectionne. C’est le cas de l’enzyme qu’on a créée et qu’on continue de tenter d’améliorer. » De l’évolution en accéléré! Sur le plan structurel, les modifications font que la nouvelle enzyme contient plus de liens dans sa structure, ce qui la rend plus résistante à la chaleur.
Du bois au biocarburant
Une telle super enzyme pourrait aussi permettre au bois de se retrouver dans les moteurs de nos voitures. En débarrassant le bois de sa lignine, l’enzyme permet d’obtenir de la cellulose et de l’hémicellulose relativement pures. Or, ce sont des composés organiques très faciles à décomposer en sucres simples, puis en éthanol. De quoi modifier profondément l’industrie des biocarburants. « Pour le moment, le biocarburant est surtout obtenu à partir du maïs, dont la cellulose et l’amidon sont dépourvus de lignine, ce qui facilite leur transformation. Mais je considère inacceptable de détourner des ressources alimentaires pour faire du carburant. Lorsqu’on aura une super enzyme vraiment efficace, on arrivera à obtenir ce carburant à partir de résidus ligneux, ce qui me semble plus éthique. Je fonde beaucoup d’espoir sur ces travaux. »
Un de ces jours à votre station-service, l’éthanol proviendra peut-être des arbres de la forêt boréale. C’est le docteur Armand Frappier qui serait ravi.
Photo ci-contre : Résultat d’un test visant à vérifier la résistance des enzymes mutantes à la chaleur. Plusieurs enzymes sont testées sur une même microplaque; plus l’enzyme est résistante, plus la couleur orange est foncée sur la microplaque.
dont le bois est fait. tiens, je croyais que c’était notre pire ennemi, puisque certains appellent de leurs voeux une société “dé carbonée”. (autrement dit, un désert de sable ?