Des chercheurs londoniens ont réussi à recréer le site actif de l’Acétyl-CoA Synthase, une enzyme impliquée dans la capture du carbone atmosphérique. Réalisée en collaboration avec l’Imperial College de Londres, cette avancée approfondit notre compréhension de cette enzyme cruciale et propose une nouvelle solution potentielle pour capturer le CO2 atmosphérique dans la lutte contre le changement climatique.
Dirigée par la Dr Rebecca Musgrave du Département de Chimie et le Dr Daniel Wilson de l’UCL, l’équipe a recréé avec succès un site actif – l’endroit où se produisent les réactions chimiques – de l’enzyme Acétyl-CoA Synthase (ACS). L’ACS transforme le CO2 en « acétyl coenzyme-A », une molécule essentielle utilisée par les êtres vivants.
Le rôle de l’ACS dans le cycle de l’acide acétique ou cycle de Krebs est bien connu. Cette série de réactions chimiques, où l’acide acétique est oxydé pour produire de l’énergie, est vitale pour le stockage et la libération d’énergie, ainsi que pour la capture du CO2 atmosphérique et son stockage sous forme de carbone. Le nouveau modèle de l’équipe a pu reproduire cette réaction chimique en laboratoire, capturant le carbone atmosphérique et le stockant sous forme d’acétyl coenzyme-A.
Les enzymes, catalyseurs biologiques essentiels
Les enzymes sont des protéines qui agissent comme des catalyseurs biologiques en accélérant les réactions chimiques. Elles jouent des rôles vitaux dans la nature, y compris dans la biologie humaine. Les voies chimiques créées par les enzymes se sont développées sur des milliards d’années en systèmes biologiques complexes, ce qui les rend très difficiles à étudier et à reproduire en laboratoire. Les scientifiques recréent souvent des versions moléculaires plus petites des enzymes – des modèles de « site actif » – pour les étudier en laboratoire.
Les enzymes dans la nature réalisent des transformations incroyables rapidement et efficacement, de manière très difficile à reproduire en laboratoire. Le nouveau modèle de l’équipe nous rapproche de la compréhension de ces systèmes biologiques, afin de concevoir des catalyseurs à l’échelle industrielle capables de reproduire cette capacité de transformation, pour aborder des enjeux sociétaux clés comme le changement climatique.
Un modèle de site actif innovant
L’enzyme ACS se trouve dans les bactéries et certains organismes unicellulaires et fonctionne sans oxygène, construisant des molécules organiques complexes à partir de dioxyde de carbone et d’hydrogène. Bien que des tentatives aient été faites pour modéliser le site actif de l’enzyme en laboratoire, elles n’ont pas réussi à reproduire précisément la forme et l’environnement électronique du site actif pour capturer le carbone.
Le Dr Daniel Wilson, chercheur principal de l’UCL, a déclaré : « Les scientifiques étudient l’enzyme ACS depuis des décennies, mais il a été difficile de déchiffrer le mécanisme qui produit l’acétyl coenzyme-A dans le site actif de l’enzyme. Dans notre étude, nous rapportons un modèle de site actif – un cluster moléculaire comportant deux atomes de nickel – qui imite la forme et la taille avec une remarquable similarité au site actif de l’enzyme ACS. »
« De manière excitante, l’exposition de notre modèle au monoxyde de carbone a abouti à une synthèse réussie, imitant la manière dont l’enzyme ACS produit l’acétyl Co-A dans la nature. »
Perspectives pour les recherches futures
En collaboration avec le Dr Maxie Roessler à l’Imperial, l’équipe a utilisé une technique appelée Spectroscopie Paramagnétique Électronique pour étudier les étapes impliquées et pense que les résultats fourniront des informations précieuses pour les scientifiques étudiant l’enzyme ACS – et d’autres enzymes liées à la fixation du carbone atmosphérique ou à la capture du carbone.
La Dr Rebecca Musgrave a déclaré : « Notre nouveau modèle permet de mieux comprendre comment cette réaction fonctionne. En étudiant les étapes individuelles de la réaction avec la spectroscopie de résonance paramagnétique électronique et d’autres techniques, nous pouvons utiliser ce que nous apprenons pour informer la conception de catalyseurs artificiels pour une utilisation industrielle. »
« Cela pourrait être appliqué dans divers domaines, y compris de nouvelles méthodes pour capturer le CO2 de l’atmosphère, et l’utiliser comme matière première pour produire des produits chimiques à base de carbone tels que des biocarburants pour les voitures ou des produits pharmaceutiques. »
Les chercheurs espèrent également que ceux travaillant dans le domaine de la spectroscopie des enzymes – l’étude des enzymes – pourront prendre leur nouveau modèle et l’adapter à leurs propres études.
La Dr Musgrave a conclu : « Les enzymes dans la nature réalisent ces transformations incroyables si rapidement et efficacement, de manière très difficile à reproduire en laboratoire. Notre nouveau modèle nous rapproche de la compréhension de ces systèmes biologiques, afin de concevoir des catalyseurs à l’échelle industrielle capables de reproduire cette capacité de transformation, pour aborder des enjeux sociétaux clés comme le changement climatique. »
Article : « Mixed Valence {Ni2+Ni1+} Clusters as Models of Acetyl Coenzyme A Synthase Intermediates » – DOI: 10.1021/jacs.4c06241
