La question de l’efficacité des enzymes dans la capture du carbone atmosphérique se pose avec acuité dans les recherches actuelles. Alors que les technologies humaines peinent à s’étendre à grande échelle, la nature offre une réponse éprouvée depuis des millénaires. Comment pouvons-nous améliorer ces mécanismes naturels pour répondre aux défis contemporains ?
La Rubisco, enzyme la plus abondante sur terre, se voit confier la tâche de capter près de 100 gigatonnes de carbone annuellement. Elle est essentielle dans les processus de photosynthèse, permettant aux plantes, algues et bactéries photosynthétiques de réduire les concentrations de dioxyde de carbone (CO2) dans l’atmosphère.
Malgré son importance, la Rubisco présente des limitations : elle est lente comparée à d’autres enzymes et commet des erreurs en réagissant parfois avec l’oxygène au lieu du CO2. Les variations de cette enzyme observées dans la nature montrent un compromis entre la vitesse et la précision, un dilemme que des chercheurs du monde entier tentent de surmonter.
De nouvelles découvertes sur la Rubisco
Une étude récente, publiée dans la revue Nature et menée par l’investigateur de l’IGI Dave Savage et le premier auteur Noam Prywes, a exploré un vaste paysage de mutations de la Rubisco. Les chercheurs ont cartographié des mutations bien au-delà de celles observées naturellement, cherchant ainsi des moyens inédits d’améliorer son fonctionnement. «Engineering Rubisco serait incroyablement impactant, car nous pourrions améliorer la capacité des plantes à assimiler le CO2 et, en particulier, pour s’adapter aux conditions atmosphériques futures,» a indiqué Dave Savage.
Le projet a nécessité de travailler avec des collaborateurs du labo de Ron Milo à l’Institut Weizmann, où une souche de E. coli a été génétiquement modifiée pour dépendre de la Rubisco. En nature, E. coli n’utilise pas cette enzyme, mais dans cette expérience, sa survie dépend directement de l’efficacité de la Rubisco. Cette méthode a permis de corréler la croissance bactérienne avec la vitesse de l’enzyme, offrant ainsi une mesure directe des effets des mutations sur la séquence ADN de la Rubisco.
«Nous avons réalisé ce qu’on appelle un ‘scan mutagène profond’ où on crée chaque mutant d’acide aminé de l’enzyme. Cela nous a donné près de 9 000 mutants que nous avons tous examinés dans un pool,» a expliqué Noam Prywes.
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Les résultats ont montré que la majorité des mutations n’affectaient pas significativement la performance de l’enzyme. Cependant, quelques-unes ont augmenté l’affinité pour le CO2, améliorant ainsi la précision. Deux mutations, en particulier, ont montré des améliorations spectaculaires, l’une doublant et l’autre triplant l’affinité pour le CO2, bien que ces mutants soient plus lents.
Vers une Ingénierie de la Rubisco
Les chercheurs sont conscients que ces découvertes ne sont que les prémices d’un travail plus vaste. «Nous étions excités que de tels changements soient possibles avec une seule mutation, mais il est important de se souvenir que c’est juste le début,» a souligné Savage.
L’équipe prévoit désormais d’étudier les mutations en présence d’oxygène pour mieux comprendre les taux d’erreur et de compléter la carte complète des performances de la Rubisco, permettant une ingénierie sur mesure pour diverses applications.
Légende illustration : Dave Savage dans son laboratoire au bâtiment de l’IGI à UC Berkeley.
Article : « A map of the rubisco biochemical landscape. » Prywes et al. (2025), Nature. DOI : s41586-024-08455-0
